Биохимия человека

Содержание

1. Физико-химические свойства белков: буферные, осмотические. 2

2. Белки простые и сложные. Представление о структуре и биологической роли нуклеопротеинов. 3

3. Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать. 4

4. Витаминные коферменты (химическое строение, функции) фолиевые. 5

5. Факторы, влияющие на активность ферментов: температура, рН среды, действие ингибиторов. 6

6. Понятие о свободных радикалах, источники, биологическая роль оксида азота (NO) 9

7. Характеристика углеводов: классификация, функция. Важнейшие представители моно- и дисахаридов. 10

8. Анаэробный гликолиз. Причины перехода на менее энергетически выгодное бескислородное окисление глюкозы.. 13

9. Переваривание жиров в желудочно-кишечном тракте. Ферменты, участвующие в этом процессе. 15

10. Пути выведения холестерина из организма. Нарушения обмена холестерина (гиперлипопротеинемии, атеросклероз, желчекаменная болезнь) 17

11. Задача 1. 19

12. Задача 2. 20

13 Задача 3. 21

14. Задача 4. 21

15. Задача 5. 22

Список литературы.. 24

1. Физико-химические свойства белков: буферные, осмотические

Буферные свойства белков обусловлены обусловлены наличием в составляющих их аминокислотах (карбоксикислотах) аминогруппы (NH2-группы). Благодаря ей аминокислоты могут реагировать не только как слабые кислоты, но и как основания, то есть сами проявлять буферные свойства, присоединяя или отдавая ион водорода. Отщепляемый от карбоксильной группы протон может присоединиться к аминогруппе. В результате - молекула аминокислоты принимает дипольную форму (или форму цвиттер-иона), заряжаясь с одной стороны отрицательно, а с другой - положительно, но оставаясь в целом нейтральной. Именно в этой форме аминокислота и проявляет свои буферные свойства. При повышении концентрации протонов в среде (снижение рН) они фиксируются карбоксильной группой, а молекула оказывается положительно заряженной. Наоборот, при падении концентрации протонов третий протон с положительно заряженной стороны молекулы отдается, а вся молекула заряжается отрицательно.

NН2-R-СООН NН2-R-СОО + Н+

аминокислота диссоциирует с образованием протона и диссоциированной карбоксильной группы.

Н+ + NH2-R-СOО– NHз+-R-СOО–

аминогруппа принимает свободный протон и приобретает форму цвиттер-иона. В избытке протонов молекула заряжается положительно:

NHз-R-СОО– + Н+ NHз-R-СОО–

При дефиците протонов - молекула приобретает отрицательный заряд:

NНз-R-СОО– Н+ + NН2-R-СОО–

Буферные свойства белков проявляются в связывании не только протонов, но и других заряженных частиц. Основная масса поступающих в кровоток веществ (красители, жирные кислоты, липиды, водорастворимые наркотики, релаксанты) связывается с белками, проявляя конкурентные отношения. Естественно, при этом уменьшается буферная емкость белков в отношении протонов, и высокая концентрация последних затрудняет освобождение и ослабляет действие веществ, образующих положительные заряды (функциональная элиминация медикаментов). Одновременно продляется их циркуляция. Последующая гипервентиляция или гипероксигенация через освобождение крови от избытка протонов способствует мобилизации этих веществ и проявлению второй волны в их действии. Таков, например, общепризнанный механизм продленного действия барбитуратов и релаксантов[3.68].

Важнейшим проявлением буферных свойств белков является участие в синтезе аммиака.

Осмотическая активность белка определяется величиной доли пептидных связей, доступной для взаимодействия с водой. В результате связывания воды с белками поддерживается осмотическое равновесие клетки со средой.

2. Белки простые и сложные. Представление о структуре и биологической роли нуклеопротеинов

Белки, или протеины - это сложные органические вещества, которые являются высокомолекулярными полипептидами.

Все белки разделяют на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. Сложные белки кроме аминокислот содержат неаминокислотные компоненты. Неаминокислотную часть сложного белка называют простетической группой. К простетическим группам относятся: гем, производные витаминов, липидные или углеводные компоненты.

В нуклеопротеинах роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами — в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона.

Нуклепротеинами по своей природе являются вне клетки вирусы — это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки — капсида.

3. Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать

Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать:

а) в гидрофобных взаимодействиях;

б) в образовании водородных связей;

в) в ионных связях.

К гидрофобным взаимодействиях способны участвовать аминокислоты, содержащие гидрофобные радикалы:

Алифатические - аланин, валин, лейцин, изолейцин

Серусодержащий метионин

Ароматические - фенилаланин, триптофан

Иминокислота пролин.

В водородных связях участвуют все аминокислоты, имеющие гидроксильные, амидные или карбоксильные группы[5.17].

Ионные (электростатические) взаимодействия между противоположно заряженными аминокислотными остатками (три радикала со знаком "+" и два со знаком "-"). Например, положительно заряженная ε-аминогруппа лизина (-NH3+) притягивается отрицательно заряженной карбоксильной группой - (СОО-) глутаминовой или аспарагиновой кислоты.