Ковалентные связи между атомами серы различных аминокислот (дисульфидные мостики S – S)

1.   Ковалентные связи между атомами серы различных аминокислот (дисульфидные мостики S – S).

2.   Гидрофильно-гидрофобные взаимодействия

Гидро – вода

Филос – любовь

Фобос – ненависть

Третичная структура белка.

Заполним рабочие листки.

Некоторые белки образуют четвертичную структуру, осуществляемую за счет все тех же водородных связей и сил электростатического притяжения.

Четвертичная структура белка гемоглобина.

Заполним рабочие листки.

Следует отметить, что белки “работают” правильно только в третичной или четвертичной структурах (если таковая имеется).

Мы рассмотрели строение и теперь переходим к свойствам белков. Ведь, как известно, свойства веществ основываются на их строении. Сначала рассмотрим физические свойства белков.

1.   Белки – высокомолекулярные соединения, т.е. это вещества с высокой молекулярной массой от 5 тыс. до миллионов а.е.м. (6500 - инсулин; 32 млн. - белок вируса гриппа).

2.   Растворимость белков в воде зависит от их функций. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал для тканей: сухожилий, мускульных и покровных. Такие белки в воде не растворимы. Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см² выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАз весом 20 тонн.

Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности, т.е. растворимости. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо в растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образуются растворы, называемые коллоидными.

Демонстрация растворения альбумина в воде.

Теперь переходим к химическим свойствам белков. И опять мы здесь увидим не совсем обычные химические реакции, так как белки являются полимерными молекулами. Посмотрите в свои рабочие карточки и ответьте на следующие вопросы:

1.   Какие связи, по Вашему мнению, являются наиболее прочными: пептидные или водородные?

Пептидные, т. к. эта связь относится к ковалентной химической связи.

2.   Какие структуры белков будут разрушаться быстрее и легче?

Четвертичная (если таковая имеется), третичная и вторичная. Первичная структура будет сохраняться дольше других, т.к. она образована более прочными связями.

Денатурация – это разрушение белка до первичной структуры (пептидные связи сохраняются).

Демонстрация опыта. В 5 небольших пробирок налить по 4 мл раствора альбумина. Первую пробирку нагреть в течении 6 – 10 с (до помутнения). Во вторую пробирку добавить 2 мл 3М HCl. В третью - 2 мл 3М NaOH. В четвертую – 5 капель 0,1 М AgNO₃. В пятую – 5 капедь 0.1 М NaNO₃.

После проведения опыта на рабочих листках учащиеся заполняют пробелы в следующей фразе:

Денатурация – это разрушение белка до структуры под действием , а также под действием растворов различных химических веществ ( , , солей) и радиации.

Будут ли белки после денатурации проявлять свои специфические свойства?

Большинство белков при денатурации утрачивают биологическую активность, т.к. белки проявляют свои специфические свойства только в высших структурах, т.е. третичной и четвертичной.

Как вы полагаете, можно ли разрушить первичную структуру белка?

Наверное, можно.

Это происходит в вашем организме каждый раз, когда в него поступает белковая пища! Сейчас мы будем рассматривать одно из самых важных свойств белков, а именно – гидролиз.

Гидролиз белка. При гидролизе белка происходит разрушение первичной структуры.

Какие вещества будут образовываться при гидролизе?

-аминокислоты.

Гидролиз – это разрушение структуры белка под действием , а так же водных растворов кислот или щелочей.

Подумайте, какое значение для нашего организма имеет гидролиз белков и где он происходит?

Получение аминокислот для нужд организма в результате процессов пищеварения, начинается в желудке, заканчивается в двенадцатиперстной кишке.

Цветные реакции белков – качественные реакции на белки.

а) Биуретовая реакция (Демонстрация опыта).

б) Ксантопротеиновая реакция (Демонстрация опыта).

Заполняем рабочие листки (обратить внимание на условия протекания этих реакций и их важность для проведения опытов на следующем уроке.) [7-9].

IV. Закрепление

 

ТЕСТЫ

1. Выберите формулу аминокислоты:

2. В задании 1 укажите химическую формулу амида.

3. В задании 1 укажите химическую формулу уреида.

4. Какая формула в задании 1 может принадлежать -бутиролактаму?

5. Среди приведенных ниже химических формул укажите формулу аминокислоты, содержащей ароматический заместитель.

6. Какое вещество в задании 5 имеет название «пролин»?

7. Какое вещество (см. задание 5) является изомером антраниловой кислоты?

8. Подберите второе название для 2-амино-3-меркаптопропановой кислоты.

1)Валин.

2)Серин.

3)Тирозин.

4)Метионин.

5) Цистеин. +

6)Треонин.

7) Аспарагин.

9. Какое вещество в задании 8 является амидом аминокислоты? 7)

10. Какое название получит данная аминокислота по номенклатуре ИЮПАК:

H₂N–(CH₂)₄–CH(NH₂)–COOH?

1) 2,6-Диаминогексановая кислота. +

2)2,6-Диаминокапроновая кислота.

3), -Диаминокапроновая кислота.

4) 1-Карбокси-1,5-диаминопентан.

11. В формуле аминоуксусной кислоты стрелками показано смещение электронной плотности по -связям:

В каком месте направление смещения электронной плотности показано неправильно? В ответе укажите номер связи. (2)

12. Какой из пронумерованных атомов в молекуле глицина является объектом атаки электрофильных частиц? (1)

13. Известно, что аминокислоты представлены в водных растворах в виде биполярных ионов (цвиттер-ионов):

Определите ошибочное утверждение в описании строения и свойств цвиттер-иона.

1) Цвиттер-ион существует в растворах, у которых рН соответствует

зоэлектрической точке аминокислоты.

2) Биполярная частица не может проявлять кислотные свойства, т. к. в карбоксигруппе отсутствует ион Н⁺.

3) При добавлении в раствор более сильной кислоты карбоксигруппа приобретает свой обычный состав: –СООН.

4) В электрическом поле цвиттер-ион неподвижен.

5) Цвиттер-ионы образуют все аминокислоты независимо от строения радикала.

6) Водные растворы, содержащие указанные ионы, не изменяют окраски индикаторов. +