МУЗ «ПЕРВАЯ ГОРОДСКАЯ КЛИНИЧЕСКАЯ БОЛЬНИЦА СКОРОЙ МЕДИЦИНСКОЙ ПОМОЩИ»

СЕВЕРНЫЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

КУРС КЛИНИЧЕСКОЙ ЛАБОРАТОРНОЙ ДИАГНОСТИКИ

Общий белок, его значение и методы определения

Выполнила врач-интерн:

Гернет М.М.

г. Архангельск 2008 г.


Содержание

Введение

Классификация

Белки плазмы крови

Альбумины

Глобулины

Клинико-диагностическое значение

Гипопротеинемия

Гиперпротеинемия

Методы определения общего белка в сыворотке крови

Список использованной литературы


Введение

Белки – высокомолекулярные органические азотсодержащие соединения, состоящие более чем из 20 видов альфа-аминокислот. Условной границей между крупными полипептидами и белками служит молекулярная масса 8000-10000. Плазменные белки синтезируются преимущественно в печени, клетках плазмы, лимфатических узлах, селезенке и костном мозге.

Плазма крови человека содержит более 100 различных белков, различающихся по происхождению и функциям. Из 9-10% сухого остатка плазмы крови на долю белков приходится 6.5-8.5%.

Классификация

·  Простые (протеины) (содержат только аминокислоты)

·  Сложные (протеиды) (аминокислоты и неаминокислотные компоненты: гем, производные витаминов, липиды или углеводы)

·  Фибриллярные (составляющие многие плотные ткани)

·  Глобулярные (альбумины (4-5%), глобулины (2-3%), фибриноген (0.2-0.4%)

Существуют следующие функциональные классы белков:

- транспортные белки (трансферрин)

- Белки острой фазы (С-реактивный белок)

- Белки неострой фазы (Альбумин, трансферрин)

- Комплемент и свертывающие факторы (комплемент С4, фактор VIII)

- Ферменты (Амилаза)

- Антифермент (Антитромбин III)

- Протеогормоны (Инсулин)

- Иммуноглобулины (IgG)

- Белки, чьи функции недостаточно изучены (альфа-гликопротеиновая кислота)

Физиологическая функция белков плазмы состоит в поддержании коллоидно-осмотического давления, буферной емкости плазмы, в некоторых случаях – депонировании (хранении) молекул липидов, продуктов метаболизма, гормонов, лекарственных веществ и микроэлементов. Некоторые белки плазмы выполняют ферментативную функцию, иммуноглобулины осуществляют гуморальный иммунитет. Компоненты комплемента и С-реактивный белок важны для осуществления неспецифической резистентности, особенно в случае бактериальных инфекций. Баланс между факторами и ингибиторами свертывания обеспечивают жидкое состояние крови в норме и быстрое свертывание в случае травмы

 

Белки плазмы крови

 

Альбумины:

Нормируемое значение 56.5 – 66.8 (На альбумин в сыворотке крови приходится приблизительно 60% общего белка. Альбумины синтезируются в печени (примерно 15г/сут), время их полураспада составляет примерно 17 дней. Онкотическое давление плазмы на 65-80 % обусловлено альбумином. Альбумины выполняют важную функцию транспортировки многих биологически активных веществ, в частности гормонов. Они способны связываться с ХС, билирубином. Значительная часть кальция в крови также связана с альбумином. Альбумины способны соединяться с различными ЛС.

Возможны как качественные, так и количественные изменения альбуминов плазмы крови. Качественные изменения альбуминов очень редки из-за гомогенного состава этой белковой фракции; количественные изменения проявляются гипер- и гипоальбуминемией.

Гиперальбуминемию наблюдают при дегидратации в случаях тяжелых травм, при обширных ожогах, холере.

Гипоальбуминемии бывают первичные (у новорожденных детей в результате незрелости печеночных клеток) и вторичные, обусловленные различными патологическими состояниями, аналогичными тем, что вызывают гипопротеинемию. В понижении концентрации альбуминов может также играть роль гемодилюция, например при беременности. Снижение содержания альбуминов ниже 22-24 г/л сопровождается развитием отека легких.)

Глобулины:

·  Альфа 1 - 3.5 - 6.0 (основные компоненты данной фракции включают α1 –антитрипсин, α1 – липопротеид, кислый α1 – гликопротеид) (Изменение фракции α1 – глобулинов наблюдают при острых, подострых, обострении хронических воспалительных процессов; поражении печени; всех процессах тканевого распада или клеточной пролиферации. Снижение фракции α1 – глобулинов наблюдают при дефиците α1 – антитрипсина, гипо - α1 – липопротеидемии.)

·  Альфа 2 - 6.9 – 10.5 (фракция содержит α2 – макроглобулин, гаптоглобин, алипопротеины А, В (апо-А, апо-В), С, церулоплазмин) (увеличение фракции α2 – глобулинов наблюдают при всех видах острых воспалительных процессах, особенно с выраженным экссудативным и гнойным характером (пневмонии, эмпиема плевры, другие виды гнойных процессов); заболеваниях, связанных с вовлечением в патологический процесс соединительной ткани (коллагенозы, аутоиммунные заболевания, ревматические заболевания); злокачественных опухолях; в стадии восстановления после термических ожогов; нефротическом синдроме; гемолизе крови в пробирке. Снижение фракции наблюдают при сахарном диабете, панкреатитах (иногда), врожденной желтухе механического происхождения у новорожденных, токсических гепатитах. К α2 – глобулинам относится основная масса белков острой фазы. Увеличение их содержания отражает интенсивность стрессорной реакции и воспалительных процессов при перечисленных видах патологии.

·  Бета - 7.3 – 13.0 (β-фракция содержит трансферрин, гемопексин, компоненты комплемента, иммуноглобулины и липопротеины) (увеличение фракции бета-глобулинов выявляют при первичных и вторичных гиперлипопротеинемиях, заболеваниях печени, нефротическом синдроме, кровоточащей язве желудка, гипотиреозе. Понижение величины содержания бета-глобулинов выявляют при гопо-бета-липопротеинемии.

·  Гамма - 12.8 – 19.0 (γ-фракция содержит Ig (IgG, IgA, IgM IgD, IgE), поэтому повышение содержания γ-глобулинов отмечают при реакции системы иммунитета, когда происходит выработка AT и аутоантител: при вирусных и бактериальных инфекциях, воспалении, коллагенозах, деструкции тканей и ожогах. Значительная гипергаммаглобулинемия, отражая активность воспалительного процесса, характерна для хронически активных гепатитов и циррозов печени. Повышение фракции γ - глобулинов наблюдают у 88-92% больных хроническим активным гепатитом (причем у 60-65% больных оно весьма выраженное — до 26 г/л и выше). Почти такие же изменения отмечают у больных при высокоактивном и далеки зашедшем циррозе печени, при этом нередко содержание γ-глобулином превышает содержание альбуминов, что считают плохим прогностическим признаком.

При определённых заболеваниях возможен повышенный синтез белком, попадающих в фракцию γ-глобулинов, и в крови появляются патологические протеины — парапротеины, которые выявляют при электрофорезе. Для уточнения характера этих изменений необходим иммуноэлектрофорез. Подобные изменения отмечают при миеломной болезни, болезни Вальденстрема.

Повышение содержания в крови γ-глобулинов также наблюдают при ревматоидном артрите, СКВ, хроническом лимфолейкозе, эндотелиоме, остеосаркоме, кандидамикозе.

Уменьшение содержания γ-глобулинов бывает первичным и вторичным.

Различают три основных вида первичных гипогаммаглобулинемий: физиологическую (у детей в возрасте 3-5 мес), врождённую и идиопатическую. Причинами вторичных гипогаммаглобулинемий могут быть многочисленные заболевания и состояния, приводящие к истощению иммунной системы.

Сопоставление направленности изменении содержания альбуминов и глобулинов с изменениями общего содержания белка даёт основание для заключения, что гиперпротеинемия чаще связана с гиперглобулинемиями, в то время как гипопротеинемия обычно обусловлена гипоальбуминемией. В прошлом широко применяли вычисление альбумин-глобулинового коэффициента, то есть отношения величины фракции альбуминов к величине фракции глобулинов. В норме этот показатель составляет 2,5-3,5. У больных хроническими гепатитами и циррозами печени этот коэффициент снижается до 1,5 и даже до 1 за счёт снижения содержания альбумина и повышения фракции глобулинов. В последние годы всё больше внимания уделяют определению содержания преальбуминов, особенно у тяжёлых реанимационных больных, находящихся на парентеральном питании. Снижение концентрации преальбуминов — ранний и чувствительный тест белковой недостаточности в организме больного.)

Коэффициент А\Г обычно используется как индекс соотношения альбумина и глобулинов.

Изменения этого коэффициента могут наблюдаться при циррозе печени, гломерулонефрите, нефротическом синдроме, остром гепатите, системной красной волчанке.

Концентрация белков в плазме крови зависит от соотношения между скоростью их синтеза и выведения из организма, а также объема распределения.

Многие белки образуются в печени, плазматические клетки и лимфоциты синтезируют иммуноглобулины, макрофаги – белки системы комплимента. Пассивная потеря белков с низкой молекулярной массой происходит через почечные клубочки и стенку кишечника. Часть из этих белков подвергается реабсорбции либо захватывается и расщепляется в слизистой оболочке кишечника. Большинство белков плазмы после их захвата путем пиноцитоза катаболизируется в клетках эндотелия капилляров или мононуклеарных фагоцитов.

Физиологические роли белков крови многочисленны, основные из них следующие:

·  Поддерживают коллоидно-онкотическое давление, сохраняя объем крови, связывая воду и задерживая ее, не позволяя выходить из кровеносного русла;

·  Принимают участие в процессах свертывания крови;

·  Поддерживают постоянство Рн крови, формируя одну из буферных систем крови;

·  Соединяясь с рядом веществ (ХС, билирубин и др.), а также с ЛС, доставляют их в ткани.

·  Поддерживают нормальный уровень катионов в крови путем образования с ними недиализируемых соединений (например, 40-50%кальция сыворотки связано с белками; значительная часть железа, меди, магния и других микроэлементов также связано с белками);

·  Играют важнейшую роль в иммунных процессах;

·  Служат резервом аминокислот;

·  Выполняют регулирующую функцию (гормоны, ферменты и другие биологически активные белковые вещества).

Клинико-диагностическое значение

 

Нормопротеинемия – нормальное содержание общего белка

Гипопротеинемия – пониженное содержание общего белка

Гиперпротеинемия – повышенное содержание белка


Гипопротеинемия

1.  Недостаточное поступления белка пищи, наблюдаемое обычно при недоедании, голодании, опухоли, сужении пищевода, нарушении функции желудочно-кишечного тракта (вследствие ухудшения переваривания и всасывания белковых компонентов пищевых продуктов), например, при продолжительных воспалительных процессах кишечника.

По мнению А.А.Покровского, даже несбалансированный аминокислотный состав пищи может иногда приводить к гипопротеинемии.

Для обеспечения нормальных процессов жизнедеятельности организм утилизирует альбуминовую фракцию белков плазмы крови. При усиленном расходовании альбуминов (в основном обусловливающих онкотическое давление крови) развиваются так называемые онкотические или голодные отеки. Вообще говоря, всякое уменьшение содержания белка в плазме крови ниже 5 г% часто сопровождается гипопротеинемическими отеками тканей.

2.  Понижение процессов биосинтеза белка (хронические паренхиматозные гепатиты, острые и хронические заболевания, длительные нагноительные процессы, злокачественные новообразования, тяжелые тиреотоксикозы и т.д.).

3.  Потеря белка организмом при острых и хронических кровотечениях, при резко увеличенной проницаемости капиллярных стенок (при токсическом их поражении, когда белки крови выходят в ткани), при кровоизлияниях, образовании обширных экссудатов, выпотов в серозные полости, отеках.

Выход белков(главным образом альбуминов)из русла крови происходит при нарушении почечного фильтра вследствие органических заболеваний почек (особенно нефрозах и амилоидозах), при которых белок почти всегда обнаруживается в моче, а также при ожогах.

4.  Дефектопротеинемии (альбуминемия) – врожденное отсутствие или недостаточное содержание церулоплазмина в плазме крови при болезни Вильсона.

5.  У женщин в период лактации и последних месяцев беременности.

6.  Нефротический синдром

7.  Квашиоркор (острая белковая недостаточность)

8.  Ретенционный солевой синдром

Гиперпротеинемия

1.  Серьезное обезвоживание

2.  При сгущении крови из-за незначительных потерь жидкости, что бывает при профузных поносах, усиленном потоотделении, неукротимой рвоте, несахарном диабете, при холере, непроходимости кишечника, генерализованном перитоните, тяжелых ожогах, лишении воды.


Информация о работе «Общий белок, его значение и методы определения»
Раздел: Медицина, здоровье
Количество знаков с пробелами: 17450
Количество таблиц: 0
Количество изображений: 0

Похожие работы

Скачать
50412
0
2

... R – СН + Н2О N+Н3  NН2 кислота ВН+ сопряженное основание В (соль белка-основания) (белок-основание)   3.2.Определение pH стандартных буферных растворов   Используемые в качестве эталонов для измерений растворы введены давно. Одним из первых таких стандартных растворов использовали «буфер» Вейбеля, представлявший собой раствор ...

Скачать
56480
4
11

... биохимических, бактериологических показателей мясо используют на пищевые цели после санитарной обработки (зачистки измененных мест и обезвреживание проваркой) или направляют на техническую утилизацию. 3. МЕТОДЫ ОПРЕДЕЛЕНИЯ СВЕЖЕСТИ МЯСА 3.1 Органолептический метод Большое значение при оценке степени свежести мяса придается органолептическому методу. Однако этот метод субъективен и бывает, ...

Скачать
69022
7
5

... и определение результативности выполненной работы. Организация апробации потребовала целенаправленного планирования. При постановке эксперимента мы руководствовались не только содержанием и структурой спецкурса „Белок – основа жизни“, но и разработали некоторые дидактические материалы к нему, а также определенные формы организации занятий. Разумеется мы основывались на тех знаниях, умениях и ...

Скачать
26423
0
0

... . По методу Амбюрже мочу собирают в течение 3 ч и определяют выделение клеток за 1 мин. В норме лейкоцитов выделяется до 2,5 х 103, эритроцитов – до 103, цилиндров – 1–2 в минуту. При любом методе исследования соотношение лейкоцитов и эритроцитов у здоровых приблизительно соответствует 2:1. О наличии и активности воспалительного процесса в органах мочевыделения можно судить по обнаружению в моче ...

0 комментариев


Наверх