9. Физико-химические изменения белков молока

при тепловой обработке

1). Изменение составных частей и свойств молока при пастеризации, УВТ обработке и стерилизации.

2). Понятие о денатурации белков.

Тепловую обработку (пастеризацию и стерилизацию) применяют для предохранения молочных продуктов от порчи и повышения стойкости при хранении. При нагревании содержание энергии в молоке повышается. Тепловое движение частиц и колебание атомов в молекулах усиливаются. При определенной температуре поглощённая энергия достигает величины энергии активации для развития и образования связей. Вследствие этого при нагревании все составные части молока с незначительной энергией связи претерпевают изменения. Белки с высоким содержанием водородных связей и легко расщепляемых ковалентных связей особенно подвержены изменениям при нагревании. Тепловые воздействия происходят незаметно для глаза. Однако по мере увеличения времени выдержки при температуре нагревания они усиливаются. Данные, приведенные в таблице, показывают изменения в молоке при нагревании.

ИЗМЕНЕНИЯ ПОСЛЕДСТВИЯ
Первичные Вторичные
1. Уменьшение межмолекулярных сил взаимодействия Усиленное тепловое движение отдельных частиц Снижение вязкости и поверхностного натяжения
2. Разрыв гидрофобных связей Десорбция эвглобулина с поверхности жировых шариков Ухудшение способности сливок к отстою
3. Разрыв водородных и ковалентных связей с незначительной энергией Денатурация сывороточных белков в форме структурных изменений и флокуляции Снижение окислительно-восстановительного потенциала, ухудшение способности к свертыванию
4. Изменение растворимости,главным образом фосфатов и цитратов. Смещение равновесия распределения между истинно и коллоидно-растворимыми фазами Уменьшение активности сычужного фермента
5. Усиление диссоциации потенциальных электролитов и воды Изменение диссационного равновесия Снижение pH
6. Разрыв ковалентных связей концевых групп Образование низкомолекулярных продуктов распада Изменение вкуса
Разрушение ферментов и чувствительности к нагреванию витаминов Отсутствие ферментативных реакций, снижение содержания витаминов
7. Разрыв и образование новых ковалентных связей Образование углеводно-белковых соединений вследствие реакции Майяра Изменения вкуса и цвета

Как видно из таблицы, сильные изменения претерпевают при нагревании сывороточные белки, ферменты и витамины.

Казеин обладает высокой термоустойчивостью, он термостабилен и при пастеризации, стерилизации, УВТ-обработке молока не происходит его коагуляции, даже в течение 60 мин. при температуре 140°С. Сывороточные белки термолабильны, и многие из них полностью денатурируются в процессе нагревания молока при температуре 30°С в течение 10-30 мин.

Однако появление денатурированных сывороточных белков на поверхностях нагрева, как правило, невелико вследствие их прикрепления к стабильным казеиновым мицеллам.

При длительном воздействии высоких температур изменяются составные части молока, его физико-химические свойства, органолептические и технологические свойства, что видно из таблицы.

Понятия о денатурации белков.

Под выражением «денатурация белков» понимают изменение нативной пространственной структуры макромолекулы, приводящее к утрате природных свойств белка, т.е. происходит конформационные изменения молекул с нарушением четвертичной, третичной и вторичной структур. Глубина нарушения нативной структуры белка зависит от природы денатурирующего агента, типа белка, окружающей среды и т.д.

В результате денатурации изменяются многие физико-химические свойства белка: растворимость, константа седиментации, вязкость, оптические, электрохимические свойства и др. Денатурацию белков вызывают некоторые химические соединения и физические факторы. К последним относится и нагревание. В процессе тепловой денатурации компонента свернутая молекула белка превращается в беспорядочный клубок.

Как правило, глобулярновые белки могут находиться только в двух состояниях — нативном и полностью денатурированном (развернутом). Некоторые из них ( -лактальбумин) при тепловой денатурации переходят в промежуточное компактное состояние, которое сочетает в себе характеристики нативного и полностью денатурированного (развернутого) состояния. Промежуточное состояние белка характеризуется близкими к нативным размерам молекулы и содержанием вторичной структуры при отсутствии нативной пространственной (третичной структуры).

Следовательно, денатурация белков глобулярных — это сложный ступенчатый процесс, который включает образование одного или нескольких промежуточных состояний. Переход из промежуточного состояния в развернутое, т.е. истинного разворачивания белковой молекулы, может происходить лишь при больших концентрациях сильных денатурантов.

Многие белки в процессе биосинтеза переходят из развернутого в промежуточное состояние имеющего, вторичную структуру, более или менее близкую к нативной, но отличающееся от нее третичной структурой. Затем после завершения формирования третичной структуры, белок приобретает свои уникальные свойства и биологическую активность.

Денатурация зависит от РН растворов белка, усиливают ее хлорид натрия, некоторые другие соли, анионы, катионы: ингибируют процесс некоторые сахара, аминокислоты, натриевые соли жирных кислот, неорганические соли, ионы кальция, марганца и пр.

Так как денатурация белка сопровождается в той или иной степени развертыванием структуры белковых молекул, то следует ожидать, что будет изменяться (увеличиваться) энергия межмолекулярных взаимодействий. Так, при разупорядочивании белковых молекул наблюдается повышение реактивности сульфидрильных групп цистина, финольных — тирозина; гуанидиновых — аргинина; S-аминогрупп — лизина и др. А это сопровождается усилением склонности белковых молекул к агрегации (ассоциации или полимеризации). Основную роль в агрегации денатурированных белковых молекул играют гидрофобные взаимодействия и реакции окисления — восстановления тиольных групп в дисульфидные связи (S—S—связи).

При достаточно высоких концентрациях белка агрегация приводит к коагуляции и гелеобразованию. Оба процесса возможны лишь при определенном балансе сил межмолекулярного притяжения и электростатического отталкивания между молекулами. Силы отталкивания минимальны вблизи изоэлектрической точки. Следовательно, межмолекулярные взаимодействия зависят значительно и от рН раствора белка.

Полная денатурация (развертывание) белковой молекулы в большинстве случаев необратима. Однако, если белок претерпевает мягкую денатурацию, то при удалении денатурирующего агента может наблюдаться более или менее полное восстановление нативных свойство белка, т.е. ренатурация. По-видимому, в данном случае надо говорить об относительной обратимости денатурации, т.к. ренатурированный белок не полностью идентичен нативному; совпадая с ним по одним сво йствам, он может отличаться по другим. Степень обратимости тепловой денатурации белков зависит от природы белка, интенсивности и длительности нагрева, а также от условий ренатурации и присутствия некоторых веществ, стабилизирующих нативное состояние белковой молекулы. Кроме того, ренатурации белков в большей степени препятствует агрегация денатурированных молекул.

Таким образом, тепловая денатурация глобулярных белков является двухстадийным процессом: на первой стадии происходит обратимое или необратимое развертывание глобул белка, на второй — агрегация необратимо денатурированных (развернутых) белковых молекул.

Однако развертывание и агрегация белковых молекул представляют собой два различных процесса, активность некоторых может по-разному меняться при изменении рН, концентрации белков, солей и т.д.


Информация о работе «Химический состав молока»
Раздел: Биология и химия
Количество знаков с пробелами: 181032
Количество таблиц: 8
Количество изображений: 0

Похожие работы

Скачать
158048
34
7

... В12 удовлетворяется за счет синтеза его микрофлорой желудочно-кишечного тракта. В молоке витамина В12 содержится около 0,4 мкг на 100 г (суточная потребность составляет 3 мкг). Молоко и молочные продукты покрывают более 20% суточной потребности человека в витамине В12 Аскорбиновая кислота (витамин С). Она участвует в окислительно-восстановительных процессах, происходящих в организме. ...

Скачать
18512
3
0

... молочных продуктов при хранении – 2 ч. 8.  Биохимические функции, строение и состав мышечной ткани – 6 ч. 9.  Биохимия созревания мяса – 6 ч. Всего 26 ч. Темы лабораторно-практических занятий   1.  Определение основных компонентов, биохимических и физико-химических показателей молока 6 ч. 2.  Определение биохимических и физико-химических показателей при обработке молока и выработке ...

Скачать
61002
8
1

... полученного от здоровых вотных, в хозяйствах благополучных но заразным болезням. Вкус и запах типичный для каждого вида, без посторонних прикусов и запахов. Кроме того, обязательным условием ветеринарно-санитарной экспертизы сыров является определение в готовом продукте массовых долей жира. влаги и поваренной соли. Таблица 6 .Балльная оценка качества сыра Показатель Максимальное количество ...

Скачать
33662
3
0

... степени дисперсности и стабильности жировой фазы. Центробежная очистка не вызывает существенных изменений жира. Степень обезжиривания при сепарировании зависит от состава, физико-химических свойств молока, степени диспергирования жира, плотности, вязкости и кислотности. Отрицательно на степени обезжиривания сказываются длительное хранение молока при низких температурах, предварительное ...

0 комментариев


Наверх