Присоединение аммиака к непредельным кислотам (таким способом получают β-аминокислоты)

3. Присоединение аммиака к непредельным кислотам (таким способом получают β-аминокислоты).

 CH₂ = CH – C = O + HNH₂ CH₂ – CH₂ – C = O

OH NH₂ OH

акриловая к-та β – оксипропионовая к-та

Присоединение водорода идет против правила Марковникова, так как сопряженные двойные связи.

4.Восстановительное аминирование. Протекает в растительных и животных организмах. Это способ связан с введением аминогруппы в кетокислоту. Протекает в два этапа:

ОН OH ОН

С = О _+NH3 C = O _+2H. С = O

С = О ^-H2O C = NH СH – NH₂

СН₃ CH₃ CH₃

пировино- иминокислота аланин

градная к-та

Химические свойства аминокислот:

Они зависят от наличия:

1)карбоксильной группы

2)аминогруппы

3)от совместного наличия двух этих групп.

А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.

Аминокислоты, как и любые кислоты, способны образовывать: а)соли; б)галогенангидриды; в)сложные эфиры; г)амиды; д)ангидриды; е)подвергаются декарбоксилированию.

R – CH – C = O + H₂O - соль

NH₂  ONa NH₂ CL

R – CH – C = O –хлорангидрид

R – CH – C = O R – CH – C = O + H₂O

NH₂ OH  NH₂ O – CH₃ – сложный эфир

R – CH – C = O + H₂O

NH₂ NH₂ – амид

R – CH₂ - амин

NH₂

Реакция декарбоксилирования аминокислот протекает в присутствии ферментов декарбоксилаз, а также при разложении белковых соединений, в результате таких реакций образуются амины (низшие амины содержатся в кишечных газах и имеют неприятный запах).

NH₂ – CH₂ – CH₂ – CH₂ – CH₂ – CH – C = O ^-CO2 NH₂ – (CH₂)₅ – NH₂

лизин  NH₂ OH диамин пептаметилендиамин (кадаверин)

 

Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.

1) Реакции ацилирования (ацил- радикал кислоты). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на радикал кислоты – ацил. Примером может служить реакция обезвреживания бензойной кислоты в организме животных:

C₆H₅ – C = O + HNH₂ – CH₂ – C = O C₆H₅ – C = O OH

OH OH NH – CH₂ – C = O

бензойная к-та  глицин гиппуровая к-та

2) Реакция аминирования (амин- углеводородный радикал). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на углеводородный радикал – амин (такие реакции проводятся в лаборатории, когда надо протитровать аминокислоту, то есть количественно определить аминокислоту).

OH

CH₃ – CH – C = O + CH₃ – I HI + CH₃ – CH – C = O

NH₂ OH NH – CH₃

аланин пористый

метил

По этой реакции аминогруппа как бы зажимается в тиски, блокируется и становится нереакционноспособной. Реакционноспособной становится только карбоксильная группа.

3) Реакции дезаминирования. Дезаминирование- это отщепление аминогруппы в виде аммиака. Такие реакции протекают в обменных процессах, а часто и при нарушении обмена. Они ведут к распаду аминокислот. Различают четыре вида дезаминирования:

а) окислительное дезаминирование.

 

OH OH OH

C = O _+O C = O _+H2O C = O + NH₃

CH – NH₂ ^{ОКИСЛЕНИЕ} C = NH C = O

CH₃ CH₃ CH₃

аланин  иминокислота кетокислота (пировиноградная)

Окислительное дезаминирование – процесс, обратный восстановительному аминированию.

 

б) восстановительное дезаминирование. Протекает под действием водорода:

OH OH

C = O _+2H  C = O + NH₃

CH – NH₂ CH₂

CH₃ CH₃

аланин пропионовая(предельная) к-та

в) гидролитическое дезаминирование. Протекает под действием воды. При этом из аминокислоты образуются оксикислоты:

OH OH

C = O _+HOH C = O + NH₃

CH – NH₂ CH – OH

CH₃ CH₃

аланин оксикислота (молочная)

г) внутримолекулярное дезаминирование:

 R R

CH₂ CH

CH – NH₂^{ПРОТЕКАЕТ В ОСНОВНОМ В МИКРООРГАНИЗМАХ} CH + NH₃

C = O C = O

OH OH

 непредельная к-та

Основной путь дезаминирования – это окислительное дезаминирование. Этот вид дезаминирования преобладает у животных, растений и большинства микроорганизмов. Происходит под действием ферментов дегидрогеназ. Однако, активность дегидрогеназы тканей животных для большинства аминокислот очень низкая. Активна только дегидрогеназа глутаминовой кислоты. Поэтому большинство аминокислот в организме животных дезаминируются непрямым путем. Непрямое окислительное дезаминирование характеризуется предварительным переаминированием аминокислот с α- кетоглутаровой кислотой:

COOH COOH

R CH₂  R CH₂

CH – NH₂ + CH₂ C = O + CH₂

COOH C = O COOH CH – NH₂

COOH  COOH

амино- α-кетоглутаровая кетокис- глутаминовая

кислота к-та лота кислота

Образующаяся при этом глутаминовая кислота затем дезаминируется под действием глутаматдегидрогеназы до α-кетоглутаровой кислоты, которая может снова участвовать в непрямом дезаминировании других аминокислот.

COOH COOH COOH

CH₂ CH₂ CH₂

CH₂^-2H CH₂ ^+H2O CH₂ + NH₃

CH – NH₂ C = NH C = O

COOH COOH COOH

глутаминовая иминокислота α-кетоглутаовая к-та

к-та

В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного наличия карбоксильной и аминогруппы

1)Амфотерные свойства одноосновных моноаминокислот. Реакция водных растворов таких аминокислот на лакмус нейтральна. Это объясняется тем, что карбоксильная группа обладает кислотными свойствами, а аминогруппа – основными. Эти группы взаимодействуют с образованием, так называемых внутренних солей. Внутренние соли – это соли, образующиеся в результате взаимодействия кислотных и основных групп, находящихся в пределах одной и той же молекулы. При образовании внутренних солей аминокислот ион водорода отщепляется от карбоксильной группы и присоединяется к аминогруппе, которая превращается как бы в ион замещенного аммония. Например, для аланина:

CH₃ – CH – C = O CH₃ – CH – C = O ^-

NH₂ OH ⁺NH₃ O

внутренняя соль (имеет два полюса + и -).

ОН

Такие аминокислоты ( с одной – С = О и одной NH₂) обладают амфотерными свойствами, они могут реагировать как с кислотами, так и с основаниями, образуя при этом комплексные соли. Взаимодействие аминокислоты с кислотой:

CH₃ – CH – C = O + H⁺CL^- CH₃ – CH – C = O +

⁺NH₃ O^-  NH₃ OH CL^-

комплексная соль, где аминокислота является катионом

Взаимодействие со щелочью:

CH₃ – CH – C = O + NaOH  CH₃ – CH – C = O –

⁺NH₃ O^- NH₂ O^- Na⁺ + H₂O

комплексная соль, где аминокислота является анионом

2) Образование ди- три и полипептидов. Эта реакция протекает в организме под действием ферментов пептидаз. Она ведет к образованию первичной структуры белка. При образовании дипептида две аминокислоты связываются пептидной связью. При этом одна аминокислота реагирует карбоксильной группой , а другая – аминогруппой.

CH₃ – CH – C = O + HNH – CH₂ – C = O ^-H2O CH₃ – CH – C – NH – CH₂ – C = O

NH₂ OH OH NH₂ O OH

аланин глицин дипептидаланинглицин

 – С = О -пептидная связь

NH

Та аминокислота, от которой уходит гидроксил карбоксильной группы, то есть остается кислотный радикал – ацил, меняет окончание «ин» на «ил».

3) Особое поведение аминокислот при нагревании, в присутствии водоотнимающих веществ.

а) α- аминокислоты при нагревании образуют циклические амиды – дикетопиперазины. взаимодействуют две молекулы :

H₃C H₃C

CH – C = O  CH – C = O

H₂N OH _-2H2O NH NH

HO NH₂  O = C – HC

O = C – CH  CH₃

CH₃  дикетопиперазин (2, 5 –диметил – 3, 6 дикетопиперазин)

Для разных кислот радикалы при группе – СН могут быть разными, а ядро дикетопиперазина одно и то же. По мнению русских ученых Землинского, Садикова дикетопиперазины содержатся в полипептидных цепях. Они связывают остатки аминокислот также, как и пептидные связи.

б) β-аминокислоты при нагревании теряют молекулу аммиака и превращаются в непредельные кислоты.

CH₃ – CH – CH₂ – C = O _-NH3 CH₃ – CH = CH – C = O

NH₂  OH OH

Β-аминомасляная к-та кротоновая к-та

в) γ-аминокислоты при нагревании, выделяя воду , образуют внутримолекулярные циклические амиды, так называемые лактамы:

CH₂ – CH₂ – CH₂ – C = O H₂C  – CH₂

NH₂ OH H₂C  C = O - лактам γ-аминомасляной к-ты

γ-аминомасляная к-та NH

Лактам капроновой кислоты при полимеризации образует волокно-капрон.

Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием аминокислот.

Эти процессы протекают в организмах растений и животных. Имеются такие соединения, которые способны либо выделять водород, либо поглощать его (присоединять). При биологическом окислении идет отщепление двух атомов водорода, а при биологическом восстановлении – присоединение двух томов водорода. Рассмотрим это на примере цистеина и цистина.

CH₂ – CH – C = O CH₂ – CH – C = O

HS NH₂ OH ^-2H S NH₂ OH

HS NH₂ OH ^+2H S NH₂ OH

CH₂ – CH – C = O CH₂ – CH – C = O

цистеин цистин

восстановленная форма окисленная форма

Две молекулы цистина, теряя два атома водорода, образуют окисленную форму – цистеин. Этот процесс обратимый, при присоединении двух атомов водорода к цистину образуется цистеин - восстановленная форма. Аналогично протекает процесс окислительно- восстановительный на примере трипептида – глутатиона, который состоит из трех аминокислот: глутаминовой, глицина и цистеина.

цистеин

O = C – NH – CH – CH₂ – SH  O = C – NH – CH – CH₂ – S – S –CH₂ – CH – NH – C = O

CH₂ C = O -2Н CH₂ C = O C = O CH₂

CH₂ NH +2Н CH₂ NH NH CH₂

CH – NH₂ CH₂ глицин CH – NH₂ CH₂ CH₂ CH – NH₂

C = O C = O C = O C = O  C = O C = O

OH OH OH OH OH OH

(2 молекулы)

трипептид восстановленная форма гексапептид – окисленная форма

При окислении отщепляется 2 атома водорода и соединяются две молекулы глутатиона и трипептид превращается в гексапептид, то есть окисляется.

Связывание минерального азота аминокислотами.

У растений при избытке азота в почве аминокислоты (аспарагиновая и глутаминовая) способны связывать его в виде аммиака с образованием амидов – глутамина и аспарагина.

OH NH₂

C = O C = O

CH₂ CH₂

CH₂ + NH₃ CH₂

CH – NH₂ CH – NH₂

C = O C = O

OH OH

глутаминовая к-та глутамин

Аналогично идет образование аспарагина. В организмах животных также образуются амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые являются резервом (депо) азота.

Аммиак, который образуется при дезамиировании аминокислот, может связываться аспарагиновой и глутаминовой кислотами. При этом образуются амиды аспарагин и глутамин.

Список использованной литературы:

 

 1) Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия / Ю.А. Овчинников. – М.: Просвещение, 1987.

 2) Яковишин Л.А. Избранные главы биоорганической химии / Л.А. Яковишин. – Севастополь: Стрижак-пресс, 2006.

3) Филиппович Ю.В. Основы биохимии. - М., 2007

4) Нейланд О.Я. Органическая химия.- М., 1990