1. Гиперергическая реакция со стороны организма реципиента.
Антитела специфичные к антигену вырабатываются в большом количестве, что хорошо в отношении гомеостаза, но небезопасно в по отношению к собственным тканям.
Этому есть объективные причины:
· во-первых - собственные ткани организма-реципиента могут быть носителями а. г. подобных (а может быть идентичных) а. г. продукта-донора (опыт ксенотрасплантаций );
· во-вторых - активные центры образовавшихся антител могут, конформируясь, связываться и с несколькими, тем более сходными, детерминантами [28].
В целом, указанные реакции могут привести к образованию комплексов антиген-антитело в тканях (на собственных клетках) организма-реципиента (потребителя продукта), что уже не является адаптивным процессом, но именуется – аутоаллергия [3].
2. Гипоергическая реакция со стороны организма реципиента.
Незначительное количество антител может привести к длительной свободной циркуляции а. г. донора (продукта) с последующим проявлением им своих функций.
В рассматриваемом случае, значимы следующие:
· антигенная идентификация – может привести к формированию клонов иммунных клеток толерантных к данному антигену;
· регуляторная – С-концы пептидной молекулы А. Г. ткани-продукта (донора) могут, по предположению автора, захватываться наружной мембраной клеток, встраиваться в нее, а в дальнейшем выполнять свою прямую функцию (антигенная идентификация организма-хозяина) и роль рецептора регуляторных влияний макроорганизма хозяина-потребителя (реципиента).
В целом, указанные реакции могут трактоваться как повышение толерантности иммунокомпетентных тканей, что является фактором, располагающим появлению тканевых новообразований - авторская версия этиологии опухолевого роста.
Третий тип взаимных влияний носит особый характер (смысл), по-этому рассмотрен отдельно.
В организме могут образовываться антитела к идиотипическим участкам рецепторной (вариабельной) зоны выработанных антител, в том числе и к данному антигену [28]. Антидетерминанты антител, уже второго порядка, являются в определенном смысле копией белка-антигена - этого требует логическая последовательность комплементарных структур: замок (1) – ключ (2), - она продолжается структурой (3), которая для выполнения принципа комплементарности должна быть, идентичной первому элементу, то есть (1) – замку, из этого следует, что структура (3) является, в понятном смысле, копией структуры (1), то есть продолжает цепочку элемент - замок¢(3).
Таким образом, антиген может стимулировать синтез АМК последовательностей как в виде своих «антикопий» ( Fab- участков Ig G «первого поколения»), так и в виде «копий» (Fab- участков Ig G «второго поколения» - замок¢(3)). Следует отметить, что иммуноглобулины после естественного разрушения могут «высвободить» АМК последовательность идентичную белку-антигену (его «копию»), а она , свою очередь, с определенной вероятностью, может выполнить свою специфическую функцию (антигенная идентификация ткани-носителя, регуляторная).
3. 5. 4. Способы снижения антигенной агрессивности пептидов пищи.
Теперь следует определить способы снижения вероятности дезорганизации физиологических процессов нашего организма чужеродными пептидами пищи. Этого можно добиться путем снижения количества антигенов - «агрессоров» находящихся в сосудистом русле. Путями регуляции указанного процесса являются:
1) уменьшение количества поступающего экзогенного протеина (п.3.4.1.);
2) пищевой белок должен быть в состоянии, способствующем max степени гидролиза превичной структуры (п.3.3);
3) условия переваривания должны иметь max пептидгидролизующую способность (механический, химический этапы пищеварения) (п.3.4.1.);
4) min проницаемость энтерогематического барьера для негидролизированных молекул пептидов – отсутствие патологии ЖКТ (механических дефектов слизистой, воспалений);
5) качественная замена белка пищи на таковой, который обладает более выраженным свойством инактивируемости.
Пункт (5) требует отдельного описания.
Если высшие позвоночные между собой антигенно близки (человек, свинья, бык), то, в известной мере, эволюционные (таксономические) антиподы - низшие и высшие позвоночные должны быть антигенно разнородны, именно, рыба - низшее позвоночное, и человек - высшее, являются, в этом смысле, противоположностями, а значит и противоположностями, если их рассматривать в аспекте антигенной идентичности. Это подтверждает работа, где указывается более низкая в сравнении с таковой у млекопитающих ступень (седьмой уровень из десяти) развития иммунной системы рыб, что обязательно подразумеавает степень антигенной дифференцированности (уровень тканевой видоспецифичности) [30]. По сравнению с млекопитающими, антигенный «спектр» рыб менее развит, а значит и менее «комплементарен» к антигенному «спектру» человека, но он достаточно сложен (седьмой уровень), чтобы считаться высокоспецифичным (более, чем антигенный спектр беспозвоночных, напр., моллюсков). Кроме того, свидетельством хорошей антигенной «видимости» белков рыбы является ее отнесение к разряду высокоаллергогенных продуктов, т.е. организм человека в форме гиперреакции нейтрализует такие «явные» для него антигены. (В случае противоположных свойств - гипореакция организма, которая сопровождается увеличением продолжительности «жизни» антигена.) Однако, этот факт не может восприниматься как снижающий полезность рыбы, ввиду того, что аллергическая реакция на пищевой продукт не является физиологической нормой, кроме того есть много факторов, способствующих развитию аллергии, помимо свойств белка [12; 14]. Даже при наличии аллергии к определенному виду рыбы, человек может хорошо переносить другие виды рыб [12; 14].
Таким образом, большинство людей не склонных к аллергическим реакциям на рыбу могут употреблять рыбные блюда, чтобы использовать полезное качество ее антигенного спектра - быть хорошо «видимым», нейтрализуемой нашей иммунной системой.
После проведения практической иллюстрации взаимодействия «белок пищи – организм» на уровне эндокринной и иммунной систем достаточно важно сделать теоретическую «карту» такого «путешествия чужеземца к замку, где ждут гостей». Итак, резюме.
3.6. Физиологические барьеры препятствующие и свойства молекул способствующие реализации ими тканевых эффектов.
Виды физиологических барьеров препятствующих, а также свойства биологически активных молекул способствующие реализации ими тканевых эффектов.
Виды физиологического барьеров | Качества совокупности молекул белков, поступающих организм, способствующие реализации их тканевых эффектов |
1. Ферментативное расщепление в ЖКТ. | 1. Нативность (III, IV структура). 2. Количество большее, чем может быть ферментировано до всасывания. 3. Активность фрагментов молекулы. |
2. Энтерогематический барьер. | 1. Способность подвергаться пиноцитозу. менее 200 нм. 2. Количество, способное достичь участков микротравм слизистой кишечника. 3. «Антигенная невидимость» для Ig A слизистой кишечника. |
3.Иммунные реакции крови. | 1. Биологическая активность молекулы при неиммуногенном количестве АМК (<8) в пептидной цепочке. 2. Структурная идентичность по отношению к циркулирующим молекулам организма хозяина. 3. Высокая способность (скорость) реализации специфической функции. 4. Количество, способное реализовать биологический эффект молекулы без иммуностимулляции. |
4. Специфичность рецепторов. | 1. Структурная идентичность в сравнении с молекулами организма хозяина. 2. Активность незначительно отличающейся молекулы «гостя» (способность к эффективным конформационным перестройкам). 3. Способность по-фрагментарно присоединяться к рецептору, с последующим воспроизведением эффекта. |
5. Гистогематический барьер. | 1. молекулы менее, чем поры гистогематического барьера (напр.: ГЭБ 1,5 нм). 2. Молекула обладает липофильностью, полярностью и другими свойствами, повышающими ее способность проникать сквозь гистогематические барьеры. 3. Æ молекулы менее, чем поры безбарьерных зон организма: яичники, промежуточный мозг и др., - для зон без ГЭБ это значение < 70 мкм. 4. Период полураспада, обеспечивающий сохранность молекулы до момента снижения барьерной функции соответствующих тканевых структур. 5. Способность молекулы вызывать биологический эффект, воздействуя фрагментарно, в менее «заметном» для гистогематического барьера состоянии (размере). |
Теперь, когда определенные параметры (количество и иммунные качества) белка заданы, организм будет сохранен в состоянии гармонии с внешней средой, а это - физиологично. Выше сказанное подтверждает пищевую полезность белка рыбы, но главный критерий - биологическая ценность (аминокислотный состав) будет рассмотрен ниже [5].
... , в том числе, и гистидина, который, декарбоксилируясь до гистамина, вызывает интоксикацию. Гистамин образуют как мезофильные, так и психрофильные бактерии родов Proteus, Е. coli, Achromobacter, Aerobacter. Микробиология замороженной рыбы Обычно при замораживании погибает 60—90% микрофлоры свежей рыбы, однако такие бактерии, как Pseudomonas, микрококки, лактобациллы и фекальные стрептококки ...
... труда и культуру производства и найти своего покупателя при жесткой конкуренции на потребительском рынке /14/. Цель и задачи исследования Цель исследования: «Разработка технологии горячего блюда из мяса птицы и подбор средств измерения контроля качества». Задачи: - подбор основного сырья — мяса курицы; - разработка технологии горячего блюда; - подбор средств измерения ...
... и кресс-салата; также рыбу дорадо можно подать со миндальным соусом, пиготовленого на основе сливочного масла, белого сухого вина, сока лимона, муки и миндаля. 2.2 Ассортимент. Краткая технология приготовления блюд из рыбы дорадо Дорадо под миндальным соусом Подготовка – 10 миниут Приготовление – 10 минут 4 куска филе дорады 1 столовая ложка муки 100 грамм сливочого масла 150 гамм ...
... большинства видов бактерий, вызывающих порчу рыбы. Биомицин не проникает в глубь мышечной ткани рыбы, не влияет на цвет, вкус и запах рыбы и рыбных продуктов. Небольшое количество остающегося на поверхности или в мясе рыбы биомицина при тепловой обработке разрушается, и как предполагают ученые, отрицательного влияния на организм человека не оказывает. Охлаждение рыбы таким способом является ...
0 комментариев